Rhodopsin

Rhodopsin
Rhodopsin
Tredimensionel strukturel model af rhodopsin- rygraden . 11-cis nethinden, som er vigtig for signalkaskaden, kan ses i midten (lysegrå) . Ifølge PDB  1L9H .
Egenskaber ved humant protein
Masse / længde primær struktur 348 aminosyrer
Sekundær til kvaternær struktur multipass membranprotein
Identifikator
Gen navn RHO
Eksterne ID'er
Hændelse
Forældre taxon Bilaterale dyr (opsine)

Normaliserede absorptionsspektre for de tre humane fotopsiner og humant rhodopsin (stiplet)

Rhodopsin (også kaldet visuel lilla på grund af sin farve, især i ældre lærebøger og forskningsartikler ) er et lysfølsomt receptormolekyle . Rhodopsin er et af de visuelle pigmenter i nethinden (nethinden) i øjnene på hvirveldyr (hvirveldyr), i sammensatte øjne på insekter og i fotoreceptorerne hos andre hvirvelløse dyr (hvirvelløse dyr). Desuden forekommer rhodopsiner (se bacteriorhodopsin og channelrhodopsin ) også i bakterier , arkebakterier og encellede alger.

Hos mennesker og i de fleste hvirveldyrs øjne er rhodopsin i nethindens stænger ansvarlig for lys-mørkt syn ved lave lysstyrker ( scotopic vision ). I modsætning hertil er farvesyn eller dagsvisning ved hjælp af koglerne baseret på tre, og i en række dyrearter også fire forskellige varianter af iodopsin , et beslægtet visuelt pigment.

detaljer

Rhodopsin struktur

Rhodopsin består af en proteinbestanddel, stangen opsin ( scotopsin ), en transmembrant protein , og den kovalent bundne kromofor 11- cis - retinal . 11- cis retinal (aldehyd af retinol ) er bundet som en imin (Schiff's base) til ε-aminogruppen af ​​en lysin i det 7. transmembrane domæne , som er lysin 296 i bovint rhodopsin. I nethindens stavceller lagres rhodopsin imidlertid ikke i cellemembranen, men er placeret i membranerne på skiveformede organeller (skiver) inde i cellen.

Vertebrate rhodopsins er medlemmer af den store familie af G-proteinkoblede receptorer (GPCR'er). Bovint rhodopsin var den første G-protein-koblede receptor, for hvilken en krystalstruktur opnået ved røntgenstrukturanalyse var tilgængelig (de syv spiralformede transmembrandomæner er blandt andet karakteristiske- se figur). Det fungerede derfor som en skabelon for modeller af andre GPCR'er, selvom aftalen i den primære struktur undertiden er meget dårlig. Krystalstrukturerne i mange andre GPCR'er er nu tilgængelige.

Processer i aktivering af rhodopsin med lys

Den absorptionsmaksimum af rhodopsin i det synlige lys bølgelængdeområde er λ = 500 nm. Absorption af en enkelt foton i de passende energi range fører til isomerisering efter all-trans -retinal i 11- cis -retinal. Dette ændrer den rumlige struktur af nethinden, og interne interaktioner i molekylet fører til en række konformationelle ændringer i pigmentets proteindel, som omdanner rhodopsin til en metastabil aktiv tilstand kaldet Meta II. I forskning taler man om "blegning" ("blegning"), da pigmentet mister sin rødlige farve i løbet af aktiveringen. De ændrede funktionelle egenskaber ved aktiveret rhodopsin er grundlaget for en række hurtigt forekommende ændringer i cellen.

Lys- aktiveret rhodopsin i stangen celler i nethinden aktiverer G-proteinet transducin . Dette udløser den visuelle signaltransduktion , en flertrins reaktionskaskade, i løbet af hvilken den originale excitation moduleres og forstærkes mange gange. Dens slutpunkt er et elektrisk signal, der endelig transmitteres til hjernens visuelle centrum via nerveceller .

Mikrobielle rhodopsiner er derimod ofte lysaktiverede protonpumper , ionpumper eller ionkanaler placeret i cellemembranen : deres aktivering resulterer direkte i et elektrisk signal uden mellemliggende trin.

Processer for deaktivering og regenerering af rhodopsin

Den metastabile Meta II -tilstand vender også spontant tilbage til en inaktiv tilstand. Normalt - og især i forbindelse med visuelle transduktion i stangen celler i nethinden - aktiverede rhodopsin er deaktiveret ved en hurtigere enzymatisk proces - phosphorylering af enzymet rhodopsin kinase og binding af proteinet arrestin . I løbet af deaktivering er alle trans - retinal frigivet. For at regenerere det lysfølsomme rhodopsin skal 11- cis- retinal bindes igen. Dette involverer også komplekse, enzymatisk kontrollerede processer: All -trans -retinal til 11 -cis -retinal “genanvendes” uden for cellen i det tilstødende retinale pigmentepitel .

Medicinsk reference

Mutationer i opsin -genet kan føre til retinopathia pigmentosa og arvelig natblindhed .

Mangel på A -vitamin som en kilde til nethinden fører til natblindhed , tørhed i øjet ( xerophthalmia ) og hornhindebetændelse ( keratitis ) i øjet. A -vitaminmangel kan føre til blindhed hos børn. Dette er især almindeligt i udviklingslande på grund af den risbaserede kost . Det daglige behov for en voksen for vitamin A er fastsat til 800 µg i henhold til europæisk direktiv 90/496 / EØF (EU -ernæringsdirektiv).

relaterede emner

Et lignende molekyle, bacteriorhodopsin , findes i halobakterier . Den indeholder også nethinden og består også af syv transmembrane domæner . Det er imidlertid ikke knyttet til et G -protein. Det er en lysdrevet protonpumpe .

I højere grønne planter fungerer fytokrom derimod som en lysreceptor, der ligesom rhodopsin kan forekomme i forskellige tilstande og dermed giver planten information om de nuværende lysforhold.

Se også

Weblinks

Wikibooks: Biokemi og patobiokemi: Retinolmetabolisme  - Lærings- og undervisningsmaterialer
Commons : Rhodopsin  - samling af billeder, videoer og lydfiler

Individuelle beviser

  1. ↑ Søgeresultat UniProt Opsins efter taksonomi .
  2. ↑ a b c Werner A. Müller, Stephan Frings, Frank Möhrlen: Dyre- og menneskelig fysiologi: En introduktion . Springer Spectrum, Berlin 2019, ISBN 978-3-662-58461-3 , Der Sehsinn, s. 605 ( [1] ).
  3. ↑ Christina Beck: Protozoer kaster lys over neurobiologi. www.mpg.de, 20. november 2014, tilgået den 2. oktober 2019 .
  4. ^ A b H. Gobind Khorana: Rhodopsin, fotoreceptor for stangcellen . I: Journal of Biological Chemistry . 267, nr. 1, 1992, s. 1-4.
  5. ↑ SB: Ghakasan et al:. G-proteinkoblede receptorer: udviklingen af strukturelle indsigt . I: AIMS Biophysics . 4, nr. 3, 2017, s. 491-527. PMC 6018013 (gratis fuld tekst).
  6. ^ Bowmaker & Mollon: Menneskestænger og kegler . 1983, værditabel ved 500 nm ( Color and Vision Research Labs )
  7. ↑ D. Baylor: Sådan starter fotoner synet . I: Proceedings of the National Academy of Sciences USA . 93, nr. 2, 1996, s. 560. PMC 40091 (fri fuld tekst).
  8. ^ PD Kieser et al.: Retinoid (visuel) cyklus kemi . I: Kemiske anmeldelser . 114, nr. 1, 2014, s. 194-232. PMC 3858459 (gratis fuld tekst).
  9. ↑ Kommissionens direktiv 2008/285 / EF (PDF) fra Kommissionen af ​​28. oktober 2008 om ændring af Rådets direktiv 90/496 / EØF om ernæringsmærkning af fødevarer med hensyn til de anbefalede daglige mængder, omregningsfaktorer for energiværdien og definitionerne .